Comment calculer les kilomètres

Contenu

• Le complot de Michaelis-Menten
• Le tracé de Lineweaver-Burk

Dans les réactions biologiques, les enzymes fonctionnent beaucoup comme des catalyseurs, fournissant des voies alternatives pour que les réactions se produisent et accélérant le processus global. Une enzyme agit dans un substrat et sa capacité à augmenter la vitesse de la réaction dépend de la qualité de sa liaison avec le substrat. La constante de Michaelis, notée K_M, est une mesure de l'affinité enzyme / substrat. Une valeur inférieure indique une liaison plus étroite, ce qui signifie que la réaction atteindra sa vitesse maximale à une concentration inférieure. K_M a les mêmes unités que la concentration en substrat et est égale à la concentration en substrat lorsque la vitesse de la réaction est égale à la moitié de sa valeur maximale.

Le complot de Michaelis-Menten

La vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme est fonction de la concentration en substrat. Pour obtenir un graphique pour une réaction particulière, les chercheurs préparent plusieurs échantillons de substrat à différentes concentrations et enregistrent le taux de formation du produit pour chaque échantillon. Un graphique de la vitesse (V) en fonction de la concentration () produit une courbe qui monte rapidement et se stabilise à la vitesse maximale, qui est le point où l'enzyme travaille aussi vite que possible. C'est ce qu'on appelle un complot de saturation ou de Michaelis-Menten.

L'équation qui définit l'intrigue de Michaelis-Menten est la suivante:

V = (V_max ) (K_M +, cette équation se réduit à V = V_max ÷ 2, alors K_M est égale à la concentration du substrat lorsque la vitesse est égale à la moitié de sa valeur maximale. Cela rend théoriquement possible de lire K_M hors du graphique.

Le tracé de Lineweaver-Burk