Contenu
- TL; DR (Trop long; n'a pas lu)
- Mouvement moléculaire et rôle de la température
- Effet de la congélation sur l'activité enzymatique
- Structure enzymatique
- Ébullition et dénaturation
Les enzymes sont essentielles à toute vie, car elles catalysent des réactions chimiques qui se dérouleraient autrement trop lentement pour favoriser la vie. Il est important de noter que les vitesses auxquelles les enzymes peuvent catalyser les réactions cibles et la capacité des enzymes à maintenir leur structure dépendent fortement de la température. En conséquence, la congélation et l’ébullition peuvent avoir des effets importants sur l’activité enzymatique.
TL; DR (Trop long; n'a pas lu)
L'ébullition décompose les enzymes pour qu'elles ne fonctionnent plus. En dessous de zéro, la cristallisation empêche les enzymes de fonctionner.
Mouvement moléculaire et rôle de la température
Afin de comprendre comment la congélation affecte l’activité enzymatique, il est d’abord nécessaire de comprendre l’effet de la température sur les molécules qui sont les substrats de la catalyse enzymatique. À l'intérieur des cellules, les molécules de substrat sont en mouvement aléatoire constant, appelé mouvement brownien, à la suite de collisions entre les molécules de substrat et des molécules d'eau individuelles. À mesure que la température augmente, la vitesse de ce mouvement moléculaire aléatoire augmente également, car les molécules ont plus d'énergie vibratoire à des températures plus élevées. Le mouvement plus rapide augmente la fréquence des collisions aléatoires entre les molécules et les enzymes, ce qui est important pour l'activité des enzymes puisque les enzymes dépendent de la collision de leurs molécules de substrat avant qu'une réaction ne puisse se produire.
Effet de la congélation sur l'activité enzymatique
À très basses températures, l'effet opposé est dominant: les molécules bougent plus lentement, ce qui réduit la fréquence des collisions enzyme-substrat et, par conséquent, réduit l'activité enzymatique. Au point de congélation, le mouvement moléculaire diminue considérablement à mesure que la formation de solide se produit et que les molécules sont bloquées dans des formations cristallines rigides. Au sein de ces cristaux solides, les molécules ont beaucoup moins de liberté de mouvement que les mêmes molécules dans un arrangement liquide. En conséquence, les collisions entre substrat et substrat sont extrêmement rares une fois que la congélation a eu lieu et l'activité de l'enzyme est presque nulle en dessous de la congélation.
Structure enzymatique
Bien que l’augmentation de la température entraîne des taux plus élevés d’activité enzymatique, il existe une limite supérieure de température à laquelle les enzymes peuvent continuer à fonctionner. Afin de comprendre pourquoi tel est le cas, la structure et la fonction des enzymes doivent être considérées. Les enzymes sont des protéines composées d'acides aminés individuels maintenus ensemble dans une structure tridimensionnelle par des liaisons chimiques entre acides aminés. Cette structure tridimensionnelle est essentielle à l'activité enzymatique, car les enzymes sont structurées pour former un «ajustement» physique autour de leurs substrats.
Ébullition et dénaturation
À des températures proches de l'ébullition, les liaisons chimiques qui maintiennent la structure des enzymes commencent à se dégrader. La perte de structure tridimensionnelle qui en résulte empêche les enzymes de s’adapter aux molécules de substrat cibles et les enzymes cessent de fonctionner. Cette perte de structure, appelée dénaturation, est irréversible: une fois que les enzymes sont suffisamment chauffées pour que les liaisons chimiques qui les réunissent se dissolvent, elles ne se reformeront pas spontanément si les températures baissent. Ceci est différent de la congélation, qui n'affecte pas la structure de l'enzyme - si les températures sont augmentées après la congélation, l'activité de l'enzyme sera restaurée.