Contenu
- TL; DR (Trop long; n'a pas lu)
- Qu'est-ce que l'hémoglobine?
- Un aperçu de la structure des protéines
- Structure de polypeptide
- Structure des protéines tertiaires et quaternaires
- Décrire la structure d'une molécule d'hémoglobine
- Fonctions d'une molécule d'hémoglobine
- Comment la structure modifiée de l'hémoglobine affecte la fonction
- Hémoglobine et futurs traitements médicaux
Les mammifères respirent l'oxygène de l'air par leurs poumons. L'oxygène a besoin d'un moyen d'être transporté des poumons au reste du corps pour divers processus biologiques. Cela se produit via le sang, en particulier la protéine hémoglobine, présente dans les globules rouges. L'hémoglobine remplit cette fonction en raison de ses quatre niveaux de structure protéique: la structure primaire de l'hémoglobine, la structure secondaire et les structures tertiaire et quaternaire.
TL; DR (Trop long; n'a pas lu)
L'hémoglobine est la protéine dans les globules rouges qui lui donne une couleur rouge. L'hémoglobine accomplit également la tâche essentielle d'une alimentation en oxygène sans danger dans tout le corps, et ce, en utilisant ses quatre niveaux de structure protéique.
Qu'est-ce que l'hémoglobine?
Hémoglobine est une grosse molécule de protéine trouvée dans les globules rouges. En fait, l'hémoglobine est la substance qui donne au sang sa teinte rouge. Le biologiste moléculaire Max Perutz a découvert l'hémoglobine en 1959. Il a utilisé la cristallographie à rayons X pour déterminer la structure particulière de l'hémoglobine. Il découvrirait également éventuellement la structure cristalline de sa forme désoxygénée, ainsi que les structures d'autres protéines importantes.
L'hémoglobine est la molécule porteuse de l'oxygène pour des milliards de cellules dans le corps, indispensable à la vie des humains et des autres mammifères. Il transporte à la fois de l'oxygène et du dioxyde de carbone.
Cette fonction est due à la forme unique de l’hémoglobine, globulaire et constituée de quatre sous-unités de protéines entourant un groupe fer. L'hémoglobine subit des modifications de forme qui contribuent à rendre plus efficace le transport de l'oxygène. Pour décrire la structure d'une molécule d'hémoglobine, il faut comprendre la manière dont les protéines sont disposées.
Un aperçu de la structure des protéines
Une protéine est une grande molécule constituée d’une chaîne de molécules plus petites appelée acides aminés. Toutes les protéines possèdent une structure définitive en raison de leur composition. Il existe 20 acides aminés et, lorsqu'ils se lient, ils forment des protéines uniques en fonction de leur séquence dans la chaîne.
Les acides aminés sont composés d'un groupe amino, d'un carbone, d'un groupe acide carboxylique et d'une chaîne latérale ou d'un groupe R attaché qui le rend unique. Ce groupe R aide à déterminer si un acide aminé sera hydrophobe, hydrophile, chargé positivement, chargé négativement ou une cystéine avec des liaisons disulfure.
Structure de polypeptide
Lorsque les acides aminés se rejoignent, ils forment un lien peptidique et forment un structure polypeptidique. Cela se produit via une réaction de condensation, donnant lieu à une molécule d'eau. Une fois que les acides aminés forment une structure de polypeptide dans un ordre spécifique, cette séquence constitue une structure protéique primaire.
Cependant, les polypeptides ne restent pas en ligne droite, mais plutôt ils se plient et se plient pour former une forme tridimensionnelle qui peut ressembler à une spirale (une hélice alpha) ou une sorte de forme d'accordéon (un feuille plissée bêta). Ces structures polypeptidiques constituent un structure protéique secondaire. Ceux-ci sont maintenus ensemble via des liaisons hydrogène.
Structure des protéines tertiaires et quaternaires
Structure protéique tertiaire décrit une forme finale d'une protéine fonctionnelle constituée de ses composants de structure secondaire. La structure tertiaire aura des ordres spécifiques pour ses acides aminés, ses hélices alpha et ses feuilles plissées en bêta, qui seront toutes pliées dans la structure tertiaire stable. Des structures tertiaires se forment souvent en relation avec leur environnement, avec des portions hydrophobes à l'intérieur d'une protéine et des portions hydrophiles à l'extérieur (comme dans le cytoplasme), par exemple.
Bien que toutes les protéines possèdent ces trois structures, certaines sont constituées de plusieurs chaînes d'acides aminés. Ce type de structure protéique s'appelle structure quaternaire, produisant une protéine de plusieurs chaînes avec diverses interactions moléculaires. Cela donne un complexe protéique.
Décrire la structure d'une molécule d'hémoglobine
Une fois que l’on peut décrire la structure d’une molécule d’hémoglobine, il est plus facile de comprendre comment la structure et la fonction de l’hémoglobine sont liées. L'hémoglobine est structurellement similaire à la myoglobine, utilisée pour stocker l'oxygène dans les muscles. Cependant, la structure quaternaire de l’hémoglobine le distingue des autres.
La structure quaternaire d'une molécule d'hémoglobine comprend quatre chaînes protéiques de structure tertiaire, dont deux sont des hélices alpha et deux des feuilles à plis bêta.
Individuellement, chaque feuille à hélice alpha ou plissée bêta est une structure polypeptidique secondaire constituée de chaînes d'acides aminés. Les acides aminés sont à leur tour la structure primaire de l'hémoglobine.
Les quatre chaînes de la structure secondaire contiennent un atome de fer logé dans ce qu'on appelle un groupe hémique, une structure moléculaire en forme d'anneau. Lorsque les mammifères respirent de l'oxygène, il se lie au fer du groupe hémique. Il existe quatre sites hémiques auxquels l'oxygène se lie à l'hémoglobine. La molécule est maintenue ensemble par le logement d’un globule rouge. Sans ce filet de sécurité, l'hémoglobine se séparerait facilement.
La liaison de l’oxygène à un hème initie des changements structurels dans la protéine, ce qui entraîne également le changement des sous-unités polypeptidiques voisines. Le premier oxygène est le plus difficile à lier, mais les trois oxygènes supplémentaires peuvent alors se lier rapidement.
La forme structurelle change en raison de la liaison de l'oxygène à l'atome de fer du groupe hème. Cela déplace l'histidine, un acide aminé, qui à son tour modifie l'hélice alpha. Les changements se poursuivent dans les autres sous-unités d'hémoglobine.
L'oxygène est aspiré et se lie à l'hémoglobine dans le sang par les poumons. L'hémoglobine transporte cet oxygène dans le sang, l'apportant partout où il est nécessaire. À mesure que le dioxyde de carbone augmente dans le corps et que le niveau d'oxygène diminue, de l'oxygène est libéré et la forme de l'hémoglobine change à nouveau. Finalement, les quatre molécules d'oxygène sont libérées.
Fonctions d'une molécule d'hémoglobine
L'hémoglobine transporte non seulement l'oxygène dans le sang, mais se lie également à d'autres molécules. L'oxyde nitrique peut se lier à la cystéine dans l'hémoglobine ainsi qu'aux groupes hèmes. Cet oxyde nitrique libère les parois des vaisseaux sanguins et abaisse la pression artérielle.
Malheureusement, le monoxyde de carbone peut également se lier à l'hémoglobine dans une configuration extrêmement stable, bloquant ainsi l'oxygène et conduisant à la suffocation des cellules. Le monoxyde de carbone agit rapidement, ce qui rend l’exposition très dangereuse car c’est un gaz toxique, invisible et sans odeur.
Les hémoglobines ne sont pas seulement présentes chez les mammifères. Il existe même un type d'hémoglobine dans les légumineuses, appelée leghémoglobine. Les scientifiques pensent que cela aide les bactéries à fixer l'azote aux racines des légumineuses. Il présente une similarité passagère avec l'hémoglobine humaine, principalement en raison de son acide aminé histidine se liant au fer.
Comment la structure modifiée de l'hémoglobine affecte la fonction
Comme mentionné ci-dessus, la structure de l’hémoglobine change en présence d’oxygène. Chez une personne en bonne santé, il est normal d’avoir des différences individuelles dans la structure principale des configurations d’acides aminés de l’hémoglobine. Les variations génétiques des populations se révèlent en cas de problèmes de structure de l'hémoglobine.
Dans l'anémie falciforme, une mutation dans la séquence d'acides aminés conduit à une agglutination des hémoglobines désoxygénées. Cela modifie la forme des globules rouges jusqu'à ce qu'ils ressemblent à une forme de faucille ou de croissant.
Cette variation génétique peut s'avérer délétère. Les globules rouges de la drépanocytose sont vulnérables aux dommages et à la perte d'hémoglobine. Cela entraîne à son tour une anémie ou une carence en fer. Les personnes atteintes d'hémoglobine drépanocytaire possèdent un avantage dans les zones exposées au paludisme.
Dans la thalassémie, les hélices alpha et les feuilles plissées en bêta ne sont pas produites de la même manière, ce qui affecte négativement l'hémoglobine.
Hémoglobine et futurs traitements médicaux
En raison des difficultés rencontrées pour stocker le sang et faire correspondre les groupes sanguins, les chercheurs cherchent un moyen de fabriquer du sang artificiel. Le travail continue à faire nouveaux types d'hémoglobine, par exemple un avec deux résidus de glycine qui le maintiennent liés en solution plutôt que de se séparer en l’absence de globule rouge protecteur.
Connaître les quatre niveaux de structure protéique de l'hémoglobine aide les scientifiques à trouver des moyens de mieux comprendre sa fonction. À son tour, cela pourrait conduire à un nouveau ciblage des produits pharmaceutiques et d’autres traitements médicaux à l’avenir.