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Même la plus petite des molécules ou des organismes avec des temps de reproduction rapides peut prendre beaucoup de temps pour produire ce que vous voulez étudier. Pour les bactéries dans une boîte de Pétri, la vitesse de réaction dépend de la quantité de réactif présente ainsi que de la présence d'enzymes. Quoi qu’il en soit, vous pouvez utiliser des équations pour déterminer la vitesse de ces réactions biochimiques.
Cinématique enzymatique
En chimie, taux de réaction sont décrits en utilisant k valeurs cela mesure à quelle vitesse une réaction se produit des réactifs aux produits. Pour les réactions qui utilisent des catalyseurs, des composés biologiques qui accélèrent la vitesse de réaction, la vitesse, kchat, vous permet de déterminer la vitesse maximale de la réaction. le vitesse maximale de réaction, Vmax, indique le nombre de molécules converties en produit de la réaction lorsque l’enzyme se dissout complètement.
Les enzymes atteignent ces vitesses élevées en réduisant l'énergie d'activation d'une réaction, la quantité d'énergie nécessaire pour que la réaction se produise. Quand une enzyme se lie au substrat, à la molécule ou aux composés que vous observez, elle forme un complexe enzyme-substrat. Ils n'affectent pas directement la quantité de réactif ou de produit que vous avez, et ils dépendent également d'autres facteurs tels que la concentration de l'enzyme, la température, le pH et la force entre les liaisons ioniques.
Équation KCAT
Le taux de réaction vous permet d'écrire des équations pour déterminer la quantité de produits que vous avez dans différentes quantités de réactifs. Pour une réaction basique de xA + yB → zC (c’est-à-dire convertir X moles de UNE avec y moles de B les rendements z moles de C), l'équation des taux serait r = k m X n_pour le taux de réaction _r, constante de vitesse k et les concentrations molaires de UNE et B indiqué par les crochets. M et n sont des exposants que vous déterminez par des expériences et qui mesurent la vitesse à laquelle une réaction se produit. F
Dans le cas particulier d’une réaction catalysée par une enzyme, la vitesse initiale v0 est v0 = kchat/ Km pour la vitesse de réaction initiale v0. Cette vitesse vous indique le taux de catalyse dans cette kchat formule. Km est le Constante de Michaelis-Menten, que vous pouvez mesurer expérimentalement ou calculer comme la concentration de substrat à la moitié de la vitesse maximale.
La constante tire son nom de la Équation de Michaelis-Menten v0 = vmax x / (Km + ) pour la concentration du substrat et vitesse maximale vmax vous dit à quelle vitesse une réaction enzymatique. Quand vous calculez kchat, vous pouvez aussi écrire v0 = kchat x x / Km comme méthode générale de vitesse de réaction pour les concentrations d'enzyme et de substrat et , respectivement.
Autres méthodes d'équation KCAT
Ces différentes équations vous permettent d’utiliser celle qui convient le mieux à vos besoins, qu’il s’agisse du taux de reproduction des bactéries ou du taux d’inflammation entre les carburants et le gaz. Vous pouvez même utiliser ces équations en combinant des observations expérimentales avec des modèles théoriques et des calculs. Vous pouvez en apprendre davantage sur l’importance des méthodes d’équation de Michaelis Menten grâce à ces différentes façons de définir la vitesse de réaction.
le kchat l'équation sert de base pour créer bioréacteurs. Ce sont des systèmes qui permettent aux micro-organismes de se développer dans un environnement optimal, capable de produire le plus de produit possible. Les bioréacteurs sont même utilisés dans la fabrication d’aliments fermentés dans certains pays asiatiques.
Il est généralement très difficile, voire impossible de déterminer le sens de Km sans plus d'informations. Les scientifiques utilisent le ratio kcat / km mesurer avec précision et efficacité la liaison entre une enzyme et un substrat. Ce rapport, appelé constante de spécificité kSP, vous permet de reformer l'équation de Michaelis-Menten comme v = kSP/ (1 + kSP/ kchat) pour mesurer des valeurs plus précises de kSP.