Contenu
- Que sont les enzymes, exactement?
- Comment fonctionnent les enzymes?
- Le modèle de serrure et clé
- Qu'est-ce qui affecte la fonction enzymatique?
- Que sont les coenzymes et les cofacteurs?
À tout moment, sans aucune pensée consciente de votre part, des milliards de cellules dans votre corps subissent un nombre énorme de réactions chimiques qui vous maintiennent en vie et en équilibre. Bien que ces réactions puissent se produire par elles-mêmes suffisamment de temps, ce taux ne serait pas assez rapide pour répondre aux besoins du corps humain.
En conséquence, presque toutes les réactions biochimiques sont assistées par des protéines spécialisées appelées des enzymes, qui sont biologiques catalyseurs cela peut rendre les réactions plus d'un million de fois plus rapides.
La personnalisation des enzymes est très élevée. la plupart des centaines d'enzymes connues ne peuvent catalyser qu'une seule réaction et la plupart des réactions ne peuvent être catalysées que par une enzyme spécifique.
Que sont les enzymes, exactement?
Bien que le acide nucléique molécule d'ARN (acide ribonucléique) peut parfois servir de catalyseur non enzymatique, de véritables enzymes sont les protéines, ce qui signifie qu'ils sont constitués de longues chaînes de acides aminés qui sont pliés dans une forme particulière. Il existe 20 acides aminés dans la nature, dont votre corps a besoin en quantité suffisante.
Votre corps peut en fabriquer environ la moitié, alors que les autres doivent être ingérés dans le régime alimentaire. Ceux que vous devez manger s'appellent acides aminés essentiels.
Les acides aminés ont tous un atome de carbone central lié à un groupe acide carboxylique (-COOH), un groupe amino (-NH).2) et une chaîne latérale, généralement désignée par "-R" dans les schémas chimiques.
La chaîne latérale détermine le comportement unique de l'acide aminé. L’ordre des acides aminés dans une protéine est appelé son structure primaire. Une chaîne d'acides aminés est appelée polypeptide; Habituellement, lorsqu'une molécule est désignée comme telle, il ne s'agit pas d'une protéine fonctionnelle complète, mais d'une partie de celle-ci.
Les chaînes d'acides aminés peuvent s'organiser en formations en spirale ou en feuilles; on parle de protéines structure secondaire. Comment la molécule s’organise finalement en trois dimensions, en grande partie à la suite d’interactions électriques entre les acides aminés dans différentes parties de la molécule, est appelée la structure tertiaire.
Comme pour beaucoup de choses dans le monde naturel, la forme convient. c’est-à-dire que la forme d’une enzyme détermine son comportement précis, y compris la force avec laquelle elle "cherche" un agent particulier. substrat (c'est-à-dire la molécule sur laquelle agit une enzyme).
Comment fonctionnent les enzymes?
Comment les enzymes exercent-elles une activité catalytique? Cette question peut être séparée en deux demandes connexes.
Un: comment, en termes de déplacement fondamental des atomes, les enzymes accélèrent-elles les réactions? Et deuxièmement, quelles sont les particularités de la structure des enzymes qui permettent cela?
Une enzyme accélère la vitesse de réaction en lissant le chemin entre le début et la fin de la réaction. Dans ce genre de réactions, le des produits (les molécules qui restent après la fin de la réaction) ont une énergie totale inférieure à celle du réactifs (les molécules qui sont transformées en produits au cours de la réaction).
Cependant, pour que la réaction se concrétise, les produits doivent surmonter une "bosse" d’énergie appelée énergie d'activation (Eune).
Imaginez que vous soyez à bicyclette à un kilomètre de chez vous, à 100 pieds au-dessus de votre allée. Si la route monte pour la première fois à 50 pieds avant de descendre rapidement à 150 pieds pour arriver à l’allée, vous devez évidemment pédaler pendant un moment avant de pouvoir commencer à rouler. Mais si le tronçon de route consiste simplement en un déclassement uniforme et doux d'un demi-kilomètre de long, vous pouvez suivre le chemin en entier.
Une enzyme transforme en effet le premier scénario en un second; la différence d'altitude est toujours de 100 pieds, mais la disposition générale n'est pas la même.
Le modèle de serrure et clé
Au niveau de la coopération moléculaire, le complexe enzyme-substrat est souvent décrit en termes de relation «verrouillé»: la partie de la molécule d’enzyme qui se lie au substrat, appelée site actif, est formé de telle sorte qu'il s'adapte presque parfaitement à la molécule de substrat.
Tout comme glisser une clé dans une serrure et la tourner provoque des modifications de la serrure (comme le mouvement d'un pêne dormant), un catalyseur réalise une activité enzymatique en faisant changer la forme de la molécule de substrat.
Ces changements peuvent entraîner un affaiblissement des liaisons chimiques dans le substrat par déformation mécanique, donnant à la molécule juste assez de "poussée" ou de "torsion" pour se déplacer vers la forme du produit éventuel.
Souvent, le produit à exister existe dans un état de transition en attendant, cela ressemble un peu au réactif et un peu au produit.
Un modèle apparenté est le ajustement induit concept. Dans ce scénario, l'enzyme et le substrat ne font pas initialement un ajustement serré-serré parfait, mais le simple fait qu'ils entrent en contact provoque des modifications de la forme du substrat qui optimisent l'interaction physique enzyme-substrat.
Le changement de substrat fait qu'il ressemble plus étroitement à une molécule à l'état de transition, qui est ensuite transformée en produit final à mesure que la réaction avance.
Qu'est-ce qui affecte la fonction enzymatique?
Bien qu'elles soient puissantes, les enzymes, comme toutes les molécules biologiques, ne sont pas invincibles. Bon nombre des conditions qui endommagent ou détruisent d'autres molécules, ainsi que des cellules et des tissus entiers, peuvent ralentir l'activité des enzymes ou les empêcher de fonctionner complètement.
Comme vous le savez probablement, la température de votre corps doit rester dans une plage étroite (généralement entre 97,5 et 98,8 degrés Fahrenheit) pour que vous puissiez rester en bonne santé. Une des raisons est que les enzymes cessent de fonctionner correctement si la température corporelle dépasse ce niveau - ce que vous percevez comme une fièvre.
En outre, des conditions très acides peuvent perturber les liaisons chimiques de l'enzyme. Ces dommages liés à la température et au pH sont appelés dénaturant de l'enzyme.
En outre, comme on pouvait s'y attendre, une augmentation de la quantité d'enzyme tend à accélérer encore plus la réaction, alors qu'une diminution de la concentration en enzyme la ralentit.
De la même manière, ajouter plus de substrat tout en maintenant la quantité d'enzyme identique accélère la réaction jusqu'à ce que l'enzyme soit "saturée" et ne puisse plus s'occuper de tout le substrat présent.
Que sont les coenzymes et les cofacteurs?
Supposons que vous participiez à une collecte de fonds à vélo à travers le pays et que des amis vous accompagnent tout au long du chemin en vous offrant des boissons et des vêtements frais à partir d'une camionnette.
Vos amis auront besoin de leur propre soutien pendant le voyage, tels que l’essence pour le véhicule et de la nourriture pour l’équipage.
Si votre voyage peut être considéré comme une "réaction" et que l’équipage du fourgon est "l’enzyme" qui "catalyse" votre voyage, vous pouvez alors considérer les magasins d’alimentation situés sur le trajet. coenzymes - en biochimie, des substances qui ne sont pas des enzymes, mais qui sont nécessaires à leur bon fonctionnement.
Comme les substrats, les coenzymes se lient au site actif des enzymes, où le substrat se lie, mais ils ne sont pas considérés comme des substrats eux-mêmes.
Les coenzymes fonctionnent souvent comme des porteurs d'électrons, ou des sites d'accueil temporaires pour des atomes ou des groupes fonctionnels transférés entre des molécules dans la réaction globale. Cofacteurs sont des molécules inorganiques telles que le zinc qui aident les enzymes dans les organismes vivants, mais contrairement aux coenzymes, elles ne se lient pas au site actif d'une enzyme.
Voici des exemples de coenzymes courantes: